参考文献：

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2、Rogers J, Cooper N.R., Webster S, Schultz J, McGeer P.L., Styren S.D., Civin W.H., Brachova L, Bradt B, Ward P, Lieberburg I, “Complement Activation By b-amyloid in Alzheimer Disease” Proc Natl Acad Sci 89:10016-20, 1992.

3、Jack D.L.,Dodds A.W.,Anwar N, Ison C.A., Law A, Frosch M, Turner M.W., Klein N.J., “Activation of Complement by Mannose-Binding Lectin on Isogenic Mutants of Neisseria meningitides Serogroup B1” J Immunol 160:1346-53, 1998.

4、Gemmell C.H.“A Flow Cytometric Immunoassay to Quantify Adsorption of Complement Activation Products (iC3b, C3d, SC5b-9) on Artificial Surfaces”J Biomed Mater Res 37(4):474- 80, 1997.

产品背景：

      循环的C1q蛋白是三个*的蛋白亚基（A，B和C）的六聚体，分子量分别为29、26和22 kD。
组装好的六聚体包含一个中央核心或茎，六个胶原样结构域和六个球形蛋白质头。这些球状或末端区域负责免疫球蛋白（IgM和IgG）的结合。作为C1复合体（连同C1r和C1s的两个副本）的一部分，C1q对于经典补体途径的激活至关重要。
        确定了这种单克隆抗体对纯化的人C1q的特异性，使用标准技术制备了Quidel的补体抗原单克隆抗体。它们通过蛋白A亲和色谱法从小鼠腹水液中纯化得到。基德尔的
使用标准技术，针对高纯度的人C1q产生了单克隆抗人C1q。
        通过使用高度纯化的C1q和C1q片段的一系列免疫测定，确定了单克隆抗体的特异性。首先，通过ELISA显示该抗体与固定在微量滴定孔中的纯化的C1q和C1q球状头蛋白结合。其次，显示了游离的（未结合的）C1q和球状头及人血清，但未显示其他C1q片段（通过抑制EIA）可抑制该抗体与固定化C1q的结合。类似地，使用放射性标记的C1q，该抗体被证明可以使用带有蛋白A的细菌免疫沉淀C1q。