炎性体是多聚蛋白复合物，包含传感器（例如 NLRP3）、接头（ASC/Pycard）和蛋白酶（前 caspase-1）(1)。炎症小体的聚集是为了响应多种病原体相关或危险相关分子模式（PAMP 或 DAMP），或细胞质稳态扰动（术语“稳态改变分子过程”(HAMP)）(2)。炎性体平台导致 caspase-1 激活，从而通过 pro-IL-1β 和 pro-IL-18 的蛋白水解裂解进一步诱导白介素-1β 和 -18（IL-1β 和 IL-18）的成熟。激活的 caspase-1 以及最近鉴定的 caspase-11 非经典炎症小体途径可裂解新发现的细胞内蛋白Gasdermin D(3, 4)。 Gasdermin 家族成员含有能够形成膜孔的 N 端结构域，而 Gasdermin 的 C 端结构域通过分子内结构域缔合充当此类细胞溶解的抑制剂。细胞焦亡的调节需要 Caspase-1 或 -11 裂解 Gasdermin D：在 Caspase-1/11 切割 Gasdermin N 和 C 结构域接头后，Gasdermin D 的切割 N 末端片段寡聚化并在宿主细胞膜上形成孔 (5)，导致称为焦亡的细胞死亡，并进一步导致细胞死亡。通过触发 K+ 外流激活炎症小体 (6)。 Gasdermin D 形成孔，响应细胞质 LPS 和其他炎症小体激活剂，调节 IL-1β 等细胞因子的非常规分泌 (7)。中性粒细胞挤出中性粒细胞胞外陷阱 (NET) 和伴随的细胞死亡 (NETosis)（中性粒细胞针对病原体的一种特殊防御）依赖于 caspase-11 的 Gasdermin D 裂解 (8)。 Gasdermin D 介导的焦亡在脂质过氧化水平上受到调节 (9)，并且似乎是 LPS 诱导的致死性败血症的关键效应因子 (10)。

Caspase-8 是 caspase-3 的上游激活剂，控制细胞凋亡并防止 RIPK3-MLKL 依赖性坏死性凋亡。 Caspase-8 由耶尔森氏菌效应蛋白 YopJ 激活，还会触发不同耶尔森氏菌属的 Gasdermin D 加工和细胞死亡 (11)。

Gasdermin D N 端片段在细胞膜上形成孔后，Gasdermin D C 端片段的作用和命运仍不清楚。使用Gasdermin D（小鼠）ELISA 试剂盒（产品编号 AG-45B-0011）检测 Gasdermin D 的 C 末端部分（以及全长蛋白），在上清液中检测到信号细胞因焦亡而死亡，表明 C 末端片段从细胞中释放出来，要么是由于孔的存在而偶然释放，要么是为了尚未明确的特定任务。