一、基本结构：可变区和恒定区

在给定的物种中，不同抗体分子的恒定区都具有相同的或几乎相同的氨基酸序列。可变区位于"Y"的两臂末端。在可变区内有一小部分氨基酸残基变化特别强烈，这些氨基酸的残基组成和排列顺序更易发生变异区域称高变区。高变区位于分子表面，最多由17个氨基酸残基构成，少则只有2 ~ 3个。高变区氨基酸序列决定了该抗体结合抗原抗原的特异性。一个抗体分子上的两个抗原结合部位是相同的，位于两臂末端称抗原结合片段（antigen-binding fragment, Fab）。"Y"的柄部称结晶片段（crystalline fragment，FC），糖结合在FC 上。

1.可变区

抗体小叉与小叉之间在结构上的主要差异是位于齿端的可变区——这些可变区决定着抗体的抗原特异性。H链可变区约含118个氨基酸残基和L链可变区约含108~111个氨基酸残基。可变区是抗体结合抗原的位置，其氨基酸的组成和排列决定抗体的抗原结合特异性。

可变区存在一些氨基酸能够高频变化组合的区域，这些区域称为超变区(hypervariable region，HVR)，超变区又称为互补决定区（complementarity-determining region, CDR），超变区决定了抗体的du特型（抗du特型抗体表达）。可变区中非HVR部位的氨基酸组成和排列相对比较保守，称为骨架区（framework region，FR区）。

VL中的CDR有三个，通常分别位于第24~34，89~97位氨基酸残基，其中CDR3超变程度更高，抗体的特异性和亲和力成熟主要涉及到该区域的改造。

2.恒定区

抗体小叉的柄部由一系列氨基酸序列基本不变的区域组成——我们称之为恒定区。恒定区可以与细胞表面受体或补体系统蛋白相互作用，从而触发宿主效应功能（effector function)，比如裂解入侵细胞或吞噬外来病原。

抗体恒定区域位于H链靠近C端的3/4或4/5(约从119位氨基酸至C末端) 和L链靠近C端的1/2(约含105个氨基酸残基)区域。抗体重链恒定区分为CH1，CH2和CH3，其中CH3区域涉及到细胞膜表面受体结合，CH2涉及补体激活途径，是补体结合位点。简单来说，叉齿负责识别抗原，而叉柄则帮助宿主决定如何处置抗原。

二、辅助成分：不是所有的抗体都有的结构

（1）J链（Joining chain）：一条多肽链，富含半胱氨酸，由浆细胞合成。能将Ig单体连接为二聚体或多聚体，并与抗体的体内运转有关。

（2）分泌片（Secretory protein）：由黏膜上皮细胞合成和分泌，以非共价形式结合到二聚体上，形成分泌型IgA（SIgA），然后被分泌到黏膜表面。能抵抗蛋白水解酶消化，如IgA。

（文中拼音为平台受限词，请见谅）

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