转运蛋白是位于细胞和细胞器的质膜中的大蛋白质。它们通常多次跨越膜，并调节异生素（包括营养素、微量营养素和药物）和内源性物质（如神经递质、激素、信号分子、维生素）、组织或器官屏障的转移。转运蛋白在药物吸收、分布和消除方面具有临床重要性，然而，它们却很难研究。由于其疏水性，它们不耐直接操作，只能在洗涤剂存在下从膜中去除以保持其溶解度。这些困难有助于解释为什么迄今为止只有不到300种的膜蛋白结构被解决。

     放射性配体方法传统上用于膜蛋白结合，但放射性同位素标记要求存在局限性。表面等离子体共振（SPR）一直是以无标记方式测量结合亲和力和动力学的技术。然而，测量与SPR结合的膜蛋白一直是一个挑战，因为需要将纯化的受体固定在传感器芯片表面上。SPR显微镜（SPRm）是一种无标记技术，用于研究膜蛋白的结合相互作用，而无需从细胞中提取蛋白质，从而确保膜蛋白的完整天然构象。因此，该技术为表征膜靶标的结合特性的研究提供了巨大的价值，特别是对膜转运蛋白的结合特性，因为这些蛋白质是在其自然环境中研究的。