胶原蛋白是生物高分子，动物结缔组织中的主要成分，也是哺乳动物体内含量多、分布广的功能性蛋白，占蛋白质总量的25%～30%，某些生物体甚至高达80%以上。
畜禽源动物组织是人们获取天然胶原蛋白及其胶原肽的主要途径，但由于相关畜类疾病和某些宗教信仰限制了人们对陆生哺乳动物胶原蛋白及其制品的使用，现今正在逐步转向海洋生物中开发。欧洲食品安全局（EFSA）已证实了即使是动物骨骼来源的胶原蛋白也不存在感染疯牛病和其它相关疾病的可能。
由于氨基酸组成和交联度等方面的差异，使得水产动物尤其是其加工废弃物——皮、骨、鳞中所含有的丰富的胶原蛋白具有很多牲畜胶原蛋白所没有的优点，另外来源于海洋动物的胶原蛋白在一些方面明显优于陆生动物的胶原蛋白，比如具有低抗原性、低过敏性等特性。因此水产胶原蛋白可能逐步替代陆生动物胶原蛋白。
胶原蛋白种类较多，常见类型为Ⅰ型、Ⅱ型、Ⅲ型、Ⅴ型和Ⅺ型。
胶原蛋白因具有良好的生物相容性、可生物降解性以及生物活性，因此在食品、医药、组织工程、化妆品等领域获得广泛的应用。
分类
胶原蛋白是一类蛋白质家族，已至少发现了30余种胶原蛋白链的编码基因，可以形成16种以上的胶原蛋白分子，根据其结构，可以分为纤维胶原、基膜胶原、微纤维胶原、锚定胶原、六边网状胶原、非纤维胶原、跨膜胶原等。
根据它们在体内的分布和功能特点，可以将胶原分成间质胶原、基底膜胶原和细胞外周胶原。间质型胶原蛋白分子占整个机体胶原的绝大部分，包括Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ型胶原蛋白分子，Ⅰ型胶原蛋白主要分布于皮肤、肌腱等组织，也是水产品加工废弃物（皮、骨和鳞）含量最多的蛋白质，占全部胶原蛋白含量的80%～90%左右，在医学上的应用广泛。Ⅰ型胶原在鱼类胶原中一个显著的的特点是热稳定性比较低，并呈现有鱼种的特异性。Ⅱ型胶原蛋白由软骨细胞产生；基底膜胶原蛋白通常是指Ⅳ型胶原蛋白，其主要分布于基底膜；细胞外周胶原蛋白通常中指Ⅴ型胶原蛋白，在结缔组织中大量存在。按功能，可将胶原分为两组，第一组是成纤维胶原，包括第Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ、Ⅺ、ⅩⅩⅣ和ⅩⅩⅦ型胶原；其余是第二组，非成纤维胶原。非成纤维胶原的α-链既含有三螺旋域（胶原域，COL），还含有非三螺旋域（非胶原域，NC），其中成纤维胶原约占胶原总数的90%。
胶原蛋白的种类及其在组织中的分布图册参考资料。
重组人源化胶原蛋白，由DNA重组技术制备的人胶原蛋白特定型别基因编码的全长或部分氨基酸序列片段，或是含人胶原蛋白功能片段的组合。
分布
在水产动物体内胶原蛋白含量高于陆生动物，如鲢鱼、鳙鱼和草鱼鱼皮的蛋白质含量分别为25.9%、23.6%和29.8%，均高于各自相应鱼肉的蛋白质含量：17.8%、15.3%和16.6%。而鱼皮中的胶原含量最高可超过其蛋白质总量的80%，较鱼体的其它部位要高许多，有研究报道真鲷鱼皮中胶原蛋白占粗蛋白的80.5%，鳗鲡则高达87.3%。如此高的含量意味着得率也高，如小鲔鲣42.5%；日本海鲈40.7%；香鱼53.6%；黄海鲷40.1%；竹荚鱼43.5%（均以干重计）。
但胶原蛋白的种类要少得多，已从鱼类中分离鉴定出的胶原类型有：广泛分布在真皮、骨、鳞、鳔、肌肉等处的I型、软骨和脊索的Ⅱ型和Ⅺ型以及肌肉的V型。而鱼皮和鱼骨所含的Ⅰ型胶原蛋白是其主要胶原蛋白。此外，还发现ⅩⅧ型胶原，然而哺乳动物中含量比较丰富的Ⅲ型胶原，在水产动物中尚未发现。其中只有Ⅰ型胶原蛋白的价格人们才可以接受；其它类型的胶原如Ⅲ、Ⅳ、Ⅴ等仅在研究中制备，由于价格昂贵都不宜于大量生产。
由于无脊椎动物与脊椎动物在进化上相距遥远，它们的胶原性质存在明显的差异。水产无脊椎动物的胶原主要可分为两类，类Ⅰ型及类Ⅴ型胶原，均相当于脊椎动物的Ⅰ型胶原。
其中类Ⅰ型胶原比较富含有丙氨酸和糖结合型的羟赖氨酸，广泛的存在于软体动物的各种器官中，包括：乌贼类的皮和头盖软骨、章鱼的皮鲍的肌肉和外套膜等。类Ⅴ型胶原是丙氨酸含量比较少、富含糖结合型羟赖氨酸，已从矶海葵的中胶层、节足动物虾类和蟹类的肌肉及皮下膜以及原索动物罗氏石勃卒的肌膜体中分离出来。与脊椎动物相比，水产无脊椎动物的胶原显著难溶，富含于羟赖氨酸，尤其是糖结合型含量多，而且纤维的直径小于50nm。
有人对海参胶原研究发现，刺参体壁含蛋白3.3%，其中70%为胶原蛋白。氨基酸分析，胶原富含丙氨酸和羟脯氨酸，但羟赖氨酸含量较少，SDS电泳及SP凝胶柱分析发现其胶原组成为(α1)2α2。还有人从仿刺参（S.japonicus）提取胶原蛋白，利用EDTA和Tris-HCl浸泡溶涨，用氢氧化钠除去杂质和非胶原蛋白，采用胃蛋白酶促溶提取粗制胶原，通过盐析和透析获取精致胶原蛋白，并进一步利用Sephacryl S-300 HR凝胶过滤和DEAE-52阴离子交换除去多糖，获取胶原蛋白纯品。SDS-PAGE电泳表明胶原分子的组成为(α1)3，且α链类似于脊椎动物Ⅰ型胶原的α1链，热收缩温度为57℃，低于牛皮胶原5℃。
还有人对采自日本Senzaki海湾的Stomolopus meleagri水母的外伞组织进行了分析。整个中胶层被分成三部分，利用醋酸首先将冻干的水母中胶层分为酸溶性蛋白和酸不溶性物质，利用NaCl溶液将酸溶性蛋白分为酸溶性胶原蛋白和酸溶性非胶原蛋白，而不溶入醋酸的中胶层经胃蛋白酶处理后大多变为可溶性的胶原质。然后利用氨基酸分析仪对分离得到的三部分的组成分别进行分析。发现该水母外伞中胶原蛋白含量很高，大约占干重的46.4%。经SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳分析其胶原蛋白是由三个*α链组成，按照它们的移动位置分别分别确定为α1、α3、α2链。
氨基酸分析表明，S.meleagri水母外伞胶原质中甘氨酸含量高，每1000个氨基酸残基含有309个甘氨酸，其次为谷氨酸、脯氨酸和丙氨酸，分别为98、82和82个残基，羟基脯氨和羟基赖氨酸数也较高，分别为40和27。外伞中高的胶原蛋白含量表明水母资源是一个潜在的胶原蛋白源。
Ⅰ型胶原分子长度约300nm，直径约1.5nm，呈棒状，由三条肽链组成，其中有两条α(Ⅰ)链，一条
α(Ⅱ)链。对机体功能作用强。α(Ⅰ)链和α(Ⅱ)链之间的氨基酸序列只有微小的差异。有人利用Ⅰ型胶原蛋白的电脑模型来模拟结缔组织的外基质结构，结果表明，用其它一些基团取代Ⅰ型胶原蛋白两条链上氨基乙酸就会导致骨合成异常。第3条α链多存在于绝大多数真骨鱼类，尤其是鱼皮，其他陆生脊椎动物没有。由3条异种α链形成的单一型杂分子α1(Ⅰ)α2(Ⅰ)α3(Ⅰ)组成，而非[α1(Ⅰ)]2α2(Ⅰ)。有人研究了黑石首鱼和羊头海鲷的骨和鳞的酸性胶原蛋白(ASC)的电泳类型，发现在电泳谱带上可以清楚地看到β、γ、α1和α2组分，且α1的分子量为130 kD，α2的分子量为110 kD。因此，在某些鱼类中，与其他组织，如肌肉和膀胱相比较，鱼皮胶原蛋白中的α3(Ⅰ)链更适宜传递。
IV型胶原蛋白非常细小而且呈线性分布在组织内部，是连接表皮和真皮的主要要素。Ⅴ型胶原的肽链由2条α1链和1条α2链或由3条α1链组成，存在3种组装形式：[α1(Ⅴ)]3、[α1(Ⅴ)]2α2(Ⅴ)和α1(Ⅴ)、α2(Ⅴ)、α3(Ⅴ)，其中以[α1(Ⅴ)]2α2(Ⅴ)为主。Ⅴ型胶原分布在细胞周围以及Ⅰ型胶原的周围，可能在基膜和结缔组织之间起着桥梁作用，已经从数种鱼类肌肉中分离出来。XV型胶原蛋白分布较广而且多分布在血管、神经组织的外围地带，而且其与角化细胞肿瘤黑素细胞肿瘤发生有关。
Ⅺ型胶原是异三聚体，其组成为α1(Ⅺ)α2(Ⅺ)α3(Ⅺ)，Ⅺ型胶原是软骨的微量成分，在软骨胶原纤维的形成和软骨基质的组成中起着重要作用，且常与Ⅱ型胶原共存。陆生生物的软骨组织较水生生物含量高的多，所以Ⅱ型胶原的研究的对象大多是陆生生物，虽然在1984年已经从鲨鱼的软骨中分离出来Ⅱ型胶原，但是从水产动物提取Ⅱ型胶原的研究并不多。
ⅩⅧ型胶原发现的相对较晚，同源性较高，还有不同的亚类，主要存在于肺、肝脏和肾脏等组织中。属于被称之为multi-plexin的特殊胶原亚族，含有其他胶原所没有的C末端非三螺旋区（non-triple-heli-cal regions，NC1），这一特殊结构使其与其他仅由三螺旋结构组成的胶原相比拥有更好的灵活性。ⅩⅧ型胶原的研究主要集中在医学和分子生物学领域，如胚胎中的转录表达。
