降钙素基因相关肽（CGRP）家族包括 CGRP 本身、降钙素（CT）、肾上腺髓质素 （AM）和胰岛淀粉样肽（AMY）。

     胰淀素（Amylin）受体的三种类型的已被确定，即 AMY1，AMY2 和 AMY3。胰淀素 受体属于 B 类 GPCR，是异二聚体复合物，由降钙素受体（CTR）与受体活性修饰蛋白 （RAMPs）结合形成。该受体的 CTR 组分具有相同的 GPCR 结构：7 个跨膜相互连接的α- 螺旋，将细胞外信号传递到细胞内细胞质信号级联。RAMP 有三种类型（RAMP1、 RAMP2 和 RAMP3），它们共享 31%的氨基酸序列，具有相似的基本结构。RAMP 是将 CTR 转运到细胞膜并调节其配体特异性的重要肽，它可以改变特定 GPCR 的药理学、功能 和细胞运输。

     哺乳动物细胞中 Amylin 受体的激活已被证明可以提高 cAMP，并被认为与 Gs 蛋白和 腺苷酸环化酶的刺激有关。在 RAMPs 的存在下，其与胰淀素的结合亲和力可以被修饰。 CTR 和 RAMP1 或 CTR 和 RAMP3 的异质结构被认为有利于与胰淀素结合，介导大脑中的 生理功能。AMY3 的激活刺激 G 蛋白 Gαs，进一步控制腺苷酸环化酶（AC），随后增加细 胞 cAMP。cAMP 与 PKA 调控亚基（R2）的结合诱导 PKA 四聚体全酶解离，导致 PKA 催 化亚基的激活。cAMP 激活的 PKA 参与调控 ERK1/2 的活性。ERK1/2 通路的触发可能导致 Ca 2+分布不均匀，引发内质网和线粒体功能障碍，导致细胞死亡。此外，cAMP 刺激 AKT 进一步导致转录因子 cFos 的表达。

      CTR&RAMP2 β-Arrestin CHO 报告基因药靶模型很好的模拟了体内 CTR&RAMP2/β- Arrestin 的信号转导过程，原理见下图所 示 。 当 缺 乏 配 体 刺 激 时 ， β-Arrestin 不与CTR&RAMP2 结合，融合β-Arrestin 的荧光素酶处于失活构象；当 CTR&RAMP2 遭遇配体 刺激时，融合荧光素酶报告基因的β-Arrestin 被招募，使荧光素酶报告基因处于激活状态， 加入其底物后发光信号增强。

Figure 3. Dose response of Agonists in CTR&RAMP2 β-Arrestin CHO(C37).